البروتينات ، الببتيدات و الأحماض الأمينية

صورة azaquar

تقديم

لقد تم اكتشاف البروتينات من طرف الكيميائي الهولندي جيرارد مولدير (1802-1880). و أصل كلمة البروتيين هو الكلمة اليونانية 'بروتوس' التي تعني 'أول'، 'ضروري'. و هذا ربما راجع إلى كون البروتينات ضرورية للحياة و تكون غالبا النصيب الأكبر من الكتلة الجافة للكائنات (أكثر من 50% من الوزن الجاف).

البروتينات هي جزيئات تتكون من الأحماض الأمينية والتي بدورها تتكون من الكربون والهيدروجين والاوكسجين والنتروجين و أحيانا من الكبريت. هذه الأحماض الأمينية ترتبط فيما بينها بروابط ببتيدية لتشكل سلاسل طويلة تسمى سلاسل ببتيدية والتي تلتف لتكون أشكالا كروية أو حلزونية لا متناهية. وهو ما يفسر التنوع الهائل في المهام التي تؤديها البروتينات. هذه الأخيرة موجودة في جميع الكائنات الحية وضرورية لعملها. يوجد حوالي ثلاثون ألف نوع من البروتيينات عند الإنسان، من بينها 2% فقط تم التعرف عليها.

تتخذ البروتينات أشكال متعددة، تتنوع مابين شكل  ألياف طويلة موجودة في الأنسجة الضامة والشعر و شكل كريات مدمجة قابلة للذوبان يمكنها عبور غشاء الخلايا. و تستخدم البروتينات لبناء وصيانة الخلايا، كما أن تحللها الكيميائي يوفر الطاقة حيث تنتج حوالي 5،7 سعرة حرارية لكل غرام. وإلى جانب دورها في النمو وصيانة الخلايا فإن البروتينات مسؤولة ايضا عن تقلص العضلات.

من بين البروتينات نجد الأنزيمات الهضمية و الأنسولين و    معظم الهرمونات الأخرى بالإضافة إلى الأجسام المضادة المكونة لجهاز المناعة و كذلك الهيموغلوبين. الكروموسومات التي تحمل كل الصفات الوراثية على شكل جينات هي أيضا مكونة من أحماض نووية وبروتينات (histone).

الأحماض الأمينية

الأحماض الأمينية (أو الأحماض الأمينية هي المركبات العضوية التي تحتوي على مجموعة الأمينية (NH2 -) وcarboxyl مجموعة (- COOH) ، والأساسية المكونة للبروتينات.

بين الأحماض الأمينية ، وهناك الذين يدخل في تكوين البروتينات ، ودعا ألفا الأحماض الأمينية ، وتلك التي توجد في الطبيعة ولكنها لا تشكل جزءا من تكوين بروتينات.

ألفا الأحماض الأمينية

بين الأحماض الأمينية ، والعشرين في تكوين البروتينات. هذه هي ألفا الأحماض الأمينية ، والجزيئات المحايدة كهربائيا أو تهمة : alanine ، أرجينين ، الهليونين ، الاسبراجسي حمض السيستين ، جلتاميت حمض الجلوتامين ، جليكاين ، والحامض الأميني ، isoleucine ، leucine ، ليسين ، الميثيونين ، الفنيل الأنين ، البرولين ، السيرين ، ثريونين ، tryptophan التيروزين وحمض أميني أساسي.

هذه الأحماض الأمينية وقد وضعت الصيغة نصف العام على النحو التالي : (الشكل 1)

Aminoacid

كما هو مبين في الشكل 1 ، والأمينية carboxyl المجموعات ملزمة لنفس الذرة ، ذرة كربون ألفا. ومن خلال مجموعة آر جزيئات من الأحماض الأمينية والعشرين تختلف عن بعضها البعض. في أبسط من جزيئات الأحماض الأمينية ، جليكاين آر هي ذرة الهيدروجين. الأحماض الأمينية أخرى أكثر تعقيدا قد صاد المجموعات التي تتكون من ذرات الكربون والهيدروجين ، وفي بعض الحالات ، والأكسجين ، والنيتروجين أو الكبريت.

تبعا لطبيعة المجموعة صاد ، يمكن التمييز بين : دهني الأحماض الأمينية العطرية والأحماض الأمينية ، والمائية ، والأحماض الأمينية ، والماء والأحماض الأمينية والأحماض الأمينية ، والكحول ، والكبريت والأحماض الأمينية والأحماض الأمينية والنيتروجين.

الأحماض الأمينية هي أيضا تصنيفها وفقا لدرجة الحموضة isoelectric ، وهناك ثلاث فئات :

  • الأحماض الأمينية : الهليونين وجلتاميت حامض (جلتاميت).
  • والأحماض الأمينية الأساسية : يسين ، أرجينين ، والحامض الأميني.
  • المحايد الأحماض الأمينية : الأحماض الأمينية الأخرى.

فإن isoelectric درجة الحموضة أو isoelectric نقطة (إعلامية) ، وهو الرقم الهيدروجيني فيها الجزيء في شكل zwitterionic (أيون المختلطة) ، ومجمل حمولة الصفر. إذا كان الرقم الهيدروجيني <إعلامية ، فإن تحميل إيجابية لأن الجزيء تميل للحفاظ على البروتونات أو القبض الحمضية. إذا كان الرقم الهيدروجيني> إعلامية ، فإن تحميل سلبي ، لأن هذا الجزيء تميل إلى نقل أعمالها إلى بروتون قلوية.

Isoelectric الرقم الهيدروجيني

والأحماض الأمينية الأساسية

على الجدولين 1 و 2 ، والأحماض الأمينية وتصنف وفقا لمن الماء أو المائية.

الجدول 1 : الأحماض الأمينية مع الماء

طبيعة المجموعة صاد

صيغة للمجموعة س

اسم الأحماض الأمينية (المختصر)

ممتلكات / دور البروتين في هيكل

دهني

(ج) --

جليكاين (Gly ، ع)

غير القطبية / steric الصغيرة بصمة يوفر المرونة اللازمة لسلسلة البروتين

دهني

الفصل3--

Alanine (علاء)

غير القطبية / steric الصغيرة بصمة يوفر المرونة اللازمة لسلسلة البروتين

دهني

(الفصل3) منالفصل 2--

حمض أميني أساسي (فال ، والخامس)

غير القطبية / steric الصغيرة بصمة يوفر المرونة اللازمة لسلسلة البروتين

دهني

(الفصل3) 2 - الفصلبينالفصل 2--

Leucine (اللو ، ولام)

غير القطبية / steric الصغيرة بصمة يوفر المرونة اللازمة لسلسلة البروتين

دهني

الفصل3 ش 2 م(الفصل3) (ج) --

Isoleucine (إيل ، الأول)

غير القطبية / steric الصغيرة بصمة يوفر المرونة اللازمة لسلسلة البروتين

نواة índole

في الفصل2--

Tryptophan (الحزب ، ث)

غير القطبية. فإن índole نواة () بقوة تمتص الأشعة فوق البنفسجية.

دهني (مطوية)

(غ) - 2 - ش شش 2 - 2--

البرولين (برو ، ف)

Nonpolar / heterocyclic عصابة (آخر يرتبط الكربون إلى أمين نون) يضفي على البروتين جمود سلسلة

Aromatique

الفصل Phe -2--

الفنيل الأنين (Phe ، أنثى)

Nonpolar

مجموعة soufré

الفصل3 - دإ ش 2 ش 2--

الميثيونين (الأرصاد ، وميم)

Nonpolar

 

الجدول 2 : الأحماض الأمينية مع المائية ،

طبيعة المجموعة صاد

صيغة للمجموعة س

اسم الأحماض الأمينية (المختصر)

ممتلكات / دور البروتين في هيكل

الكحول

أوهايو الفصل بين2--

السيرين (Ser الفرنسية)

القطبية ، لا تحمل

الكحول

الفصل3 الفصل(أوهايو) --

ثريونين (Thr ، تي)

القطبية ، لا تحمل

Aromatique

الفصل PheOH -2--

التيروزين (صور) و (ص)

القطبية ، لا تحمل

مجموعة soufré

النظام المنسق الفصل2--

السيستين (Cys ، جيم)

تفريغ القطبية / نموذج الجسور "بين disulfides سلاسل أن استقرار الهيكل.

الأميد

بولاية نيو هامبشير(2) التعاونبينالفصل 2--

الهليونين (الحية ، ن)

القطبية ، لا تحمل

الأميد

بولاية نيو هامبشير(2) التعاونبينالفصل 2 الفصل--

الجلوتامين (Gln ، وفاء)

القطبية ، لا تحمل

أمين

بولاية نيو هامبشير(2) -- (الفصل2) 4--

ليسين (اليس ، كاف)

القطبية ، وبشكل إيجابي واتهم

أمين

= م بولاية نيو هامبشير(2+بولاية نيوهامبشير) بولاية نيو هامبشير - (الفصل2) 3--

أرجينين (الأرجنتين ، صاد)

القطبية ، وبشكل إيجابي واتهم

Imidazole

ايم الفصل بين2--

الحامض الأميني (صاحب وحاء)

القطبية ، وبشكل إيجابي واتهم

كربونات

الخطوط-- الفصل2--

Aspartate (الحية ، ودال)

القطبية ، سلبا واتهم

كربونات

الخطوط-- الفصل2 الفصل 2--

جلتاميت (Glu ، هاء)

القطبية ، سلبا واتهم

الأحماض الأمينية الأساسية

معظم النباتات والكائنات الدقيقة يمكن توليف من المركبات غير العضوية ، وعلى جميع الأحماض الأمينية التي تكون لازمة لنموها. الحيوانات ، فإنها لا تستطيع أن تحصل على بعض الأحماض الأمينية في الأغذية ، وهذه تسمى الأحماض الأمينية الأساسية.

في البشر ، والأحماض الأمينية الأساسية في عدد تسع : يسين ه ، tryptophan ، حمض أميني ، والحامض الأميني ، leucine ، isoleucine ، الفنيل الأنين ، وثريونين الميثيونين. فإن الحامض الأميني هو فقط من الأحماض الأمينية الأساسية للأطفال. وبالإضافة إلى هذه تسعة من الأحماض الأمينية ، والأحماض الأمينية وأضاف بشروط تعتبر ضرورية) من الضروري في بعض الظروف) على سبيل المثال ، والجلوتامين أرجينين قد يصبح من الضروري التشديد خلال الأيضي.

الأحماض الأمينية الأساسية من الغذاء. وجدوا في الأغذية ذات الأصل الحيواني ، الغنية بالبروتينات ، والجمعيات من البروتين النباتي.

غيرها من الأحماض الأمينية

وبالإضافة إلى الأحماض الأمينية في البروتين ، وأكثر من 150 آخرين تم العثور عليها في الطبيعة ، وأمين carboxyl بعض الجماعات مرتبطة مختلفة ذرة كربون. هناك أمر غير معتاد في الأحماض الأمينية والنباتات والفطريات ، أو أكثر تعقيدا.

الببتيد

فإن ببتيد سلاسل المنتجات من تساهمي التبلمر من الأحماض الأمينية قبل ببتيد السندات ، وهي تختلف في عدد وطبيعة وتسلسل الأحماض الأمينية ، هل تحدد على نحو تعسفي :

  • الببتيد : سلسلة من عدد من أقل من 50 في الأحماض الأمينية. ومن بين هذه واحدة من oligopeptides تتحدث لعدد من أقل من 10 في الأحماض الأمينية وpolypeptides لعدد أكبر من 10.
  • بروتين تسلسل عدد من الأحماض الأمينية وراء 50.

تشكيل رابطة للببتيد

عندما يجمع الخلايا الحية بروتين ، carboxyl مجموعة من الأحماض الأمينية واحد يتفاعل مع الأمينية آخر مجموعة من الأحماض الأمينية لتشكيل ببتيد السندات (شارك في بولاية نيو هامبشير). carboxyl الثانية مجموعة من الأحماض الأمينية في نفس رد فعل الطريقة الأمينية مع مجموعة ثالثة ، وهلم جرا ، حتى تشكيل سلسلة أو ببتيد ، والتي قد تحتوي على اثنين لعدة مئات من الأحماض الأمينية. البلدين الأحماض الأمينية في سلسلة تنتهي من هم ودعا ن محطة لتلك التي لها aminée الحرة - α سي ومحطة لتلك التي لها حرة α - COOH.

تشكيل رابطة للببتيد

التحلل المائي للسندات ببتيد

فإن ببتيد السندات مستقرة جدا ، وعفوية التحليل المائي لا شيء تقريبا ، إلا أنه يمكن hydrolysed الأنزيمية أو كيميائية.

التحلل المائي الكيميائي قد تكون كاملة أو محددة

  • عمل حمض الهيدروكلوريك (HCl) 6m على ببتيد ، ليغلي لمدة لا تقل عن 24 ساعة ، مما أدى إلى hydrolyzate وهو يحتوي على الأحماض الأمينية. غير أن بعض الأحماض الأمينية مثل tryptophan يمكن تدميرها.
  • بعض الكواشف hydrolyze ببتيد مع رابط معين الأحماض الأمينية المتورطين في هذه القضية. على سبيل المثال ، اليانوجين غاز سام سريع الإشتعال بروميد BrCN) التحلل المائي للببتيد السندات carboxyl الجانب الميثيونين و2 - نيترو - 5 - thiocyanobenzoate (NTCB (ببتيد hydrolyse فإن السندات على جانب من السيستين أمين.

فإن التحليل المائي الأنزيمي ببتيد من السندات يمكن تحقيقه عن طريق التحلل البروتيني الانزيمات (أو الإنزيمات البروتينية أو peptidases) hydrolases. أهم خصائص هذه المجموعة من الانزيمات هي التحلل المائي للببتيد السندات. ويسمح لهم خصوصية الثانوية تصنيفها إلى مجموعتين :

  • Exopeptidases : هذه الانزيمات n'hydrolysent أن أول سندات ببتيد (aminopeptidase) أو آخر ببتيد السندات (carboxypeptidase) بالإفراج عن محطة من الأحماض الأمينية. بطبيعة الحال ، وتبدأ العملية مرة أخرى على قطع من الأحماض الأمينية ببتيد (أ التحليل المائي الوقت ويسمح للمحكمة بإطلاق سراح واحد من الأحماض الأمينية).
  • Endopeptidases : هذه الانزيمات hydrolyze الداخلية ببتيد الروابط بين الأحماض الأمينية وط ط +1) وفقا لخصوصية (خصوصية رواسب في موقف أو ط ط +1). التحليل المائي من قبل ببتيد endopeptidase ببتيد اعطاء مزيد من شظايا إذا كنت coupures صباحا (م hydrolysed ببتيد سندات) ، وسيكون ببتيد المتدهورة في (م 1) ببتيد شظايا.

البروتين

بروتين يعرف باسم البروتين هو جزيء ضخم يتألف من سلسلة (أو تسلسل) من الأحماض الأمينية مرتبطة ببتيد السندات (الشكل 3). بشكل عام ، ونحن نتكلم من البروتين عند قناة يتضمن أكثر من 50 والأحماض الأمينية.

تصنيف البروتينات

وتستخدم العديد من القواعد لتصنيف البروتينات : تركيبتها الكيميائية ، والبيولوجية في الجسم ، والذوبان.

ويتوقف ذلك على التركيبة الكيميائية ، بروتينات يمكن تقسيمها إلى مجموعتين : holoprotéines وhétéroprotéines. holoprotéines أو بسيطة لا تحتوي إلا على البروتينات والأحماض الأمينية. وهي مقسمة إلى protamines ، histones ، gluténines ، prolamins ، albumins ، الجلوبيولين وscléroprotéines. hétéroprotéines تحتوي على المزيد من الأحماض الأمينية ، وبعض المنظمات غير بروتين يعرف باسم مجموعة الاصطناعية وتلعب دورا هاما في وظيفة البروتين. تبعا لنوع الاصطناعية ، هذه البروتينات كذلك تنقسم nucleoproteins ، lipoproteins ، glycoproteins ، phosphoproteins ، hemoproteins ، وflavoprotéines metalloproteins. أكثر ايونات المعادن الموجودة في metalloproteins هي والحديد والزنك والكالسيوم والنحاس والموليبدينوم.

ويتوقف ذلك على الدور البيولوجية في الجسم ، وهناك فئات الرئيسيان للبروتينات : بروتينات ليفية وكريي البروتينات. البروتينات الموجودة في النسيج الليفي والعناصر الهيكلية ، مثل العضلات والعظام والجلد ، أو مكونات الأغشية الخلوية. على أداء وهيكلية ومهام وحدات مكونة من هياكل بسيطة ومتكررة الثانوية (ألفا وبيتا ورقة صدف). الكولاجين والبروتينات الليفية بالكيراتين هي مع تأكيد ألفا من الشمس ، والحرير الفبرويين مادة بروتينية (ليفية البروتين) لديها ورقة تأكيد مطوي في مرحلة تجريبية. كريي البروتينات دورا أساسيا في التمثيل الغذائي وتنفيذ العديد من المهام الأخرى. الإنزيمات ، ومجموعة من البروتينات مع درجة عالية من النشاط تقويضي محددة ، وتشكل عنصرا أساسيا من مجموعة فرعية من بروتينات كروي. كريي أخرى هي الهرمونات والبروتينات (مثل الأنسولين) ، ومحرك البروتينات (مثل myosin العضلات) ، النقل البروتين (الهيموجلوبين) ، والحصانة من البروتين في الدم من الفقاريات (على سبيل المثال المناعي) ، وتخزين جميع البروتينات (البروتين احتياطي) glycinin فول الصويا والبيض الابيض للبويضة.

ويتوقف ذلك على ذوبان هناك ذوبان البروتينات البروتينات والمستعصية. ذوبان البروتينات الى مجموعتين : البروتينات للذوبان في الماء (مثل الألبومين والبروتينات التي تذوب في وجود الأملاح في بلد محايد أو متوسطة أو حمضية قليلا قليلا القلوية (مثل الجلوبيولين . أما بالنسبة للذوبان البروتينات ، مثل scléroprotéines أنها تستعصي على أي المائية في المتوسط.

بنية البروتينات

ويتألف كل منها من بروتين تسلسل خطي عدة الأحماض الأمينية. هذه السلسلة (مثل اليس علاء - آيل - Thr -...) ويقرر ما يسمى ب "الهيكل الأساسي" للبروتين. ومع ذلك ، لا يهمه البروتين بحت الخطية. الطاقة الهيدروجينية في السندات ، disulphide الجسور ، وجذب بين الإيجابية والسلبية ورسوم الماء والمائية ، أو جذرية ، وتتطلب بنية البروتين الثانوية ، أساسا من الشمس ، أو ورقة. الجزيئات أصبحت أكثر اندماجا من خلال اعتماد الهيكل الثالث. عندما البروتين يتكون من أكثر من سلسلة polypeptide ، مثل الهيموجلوبين وبعض الأنزيمات ، على ما يقال ، أن يكون لها هيكل الرباعية (الشكل 4).

بنية البروتينات

Denaturation بنية البروتين

هيكل بروتينات حساسة للغاية لعلاج الفيزيائي الكيميائي. العديد من العمليات يمكن أن تؤدي إلى denaturation من البروتينات التي تؤثر على الهياكل الثانوي ، والتعليم العالي والرباعية. العلاج البدني قد تؤدي الى تشويه هي التدفئة والتبريد ، والميكانيكية ، والضغط الهيدروستاتي والمؤين. تفاعلات مع بعض المواد الكيميائية يمكن أن تفسد بروتينات : الأحماض والقواعد ، والمعادن ، وتركيزات عالية من الملح ، والمذيبات العضوية ، وغير ذلك.

Denaturation البروتينات هي عملية معقدة أن يدفع تغييرات في تأكيد (هيكل الثانوي ، والتعليم العالي الرباعية) هام. خلال عملية denaturation الوسطاء قد يكون جزئيا ، غير مستقرة. أي تغيير في البنية الوطنية للبروتين يسمى denaturation. Denaturation من البروتينات يمكن عكسها أو لا رجعة فيه. آثار تشويه متنوعة :

  • تغيير للذوبان ترتبط تعرض وحدات مختلفة من الماء أو المائية ، ببتيد ،
  • تغيير قوة حفظ المياه ،
  • فقدان النشاط البيولوجي مثلا الإنزيمات ،
  • زيادة خطر التدهور الكيميائي بسبب التعرض للببتيد السندات أقل استقرارا ،
  • تغيير اللزوجة الحلول ،
  • تعديل أو فقدان ممتلكات التبلور.

أمثلة للبروتينات

Histones

فإن histone البروتينات في كريي هي الطابع الأساسي نظرا لوجود نسبة عالية من ليسين وأرجينين. وجدوا المرتبطة الحمض النووي لنواة خلايا جسدية (خلايا لا علاقة لها بالإنجاب. Histones القابلة للذوبان في الماء وليس clottable بالحرارة. على isoelectric نقطة (إعلامية) بين 10 و 12.

Protamines

فإن هم protamines البروتينات منخفضة الوزن الجزيئي ، غنية في الأحماض الأمينية الأساسية مثل أرجينين والكبريت أو لا تحتوي على الأحماض الأمينية العطرية. فهي المرتبطة الحمض النووي من الأسماك والنباتات. فإن protamines القابلة للذوبان في الماء وليس clottable بالحرارة. فإن النسبة الثابتة ما بين 10 و 12.

Prolamins وgluténines

فإن prolamins وgluténines هي بروتينات محددة على النباتات وخاصة من ذوي الخبرة في الحبوب والحبوب لأنها جزء من الاحتياطي من المواد البروتينية.

فإن prolamins غنية البرولين ، وaspartate في جلتاميت ، ولكن الفقراء في ليسين وtryptophan. الثروة النسبية في تلة الصفات ملكا للذوبان في الكحول 70 ٪. الذرة زين ، gliadin القمح والشعير hordéine هي ، على سبيل المثال ، prolamins. ويعود ذلك إلى مرونة الهياكل وتصاعد هذه البروتينات توفير السلع المخبوزة ورطبة الممتاز الطهي. الأسرة هي بروتينات سامة prolamins المبالغ الدابوق التعصب وأساسا gliadin ألفا ، وهي موجودة في القمح.

معدل prolamins في الحبوب

الحبوب

Prolamins

(٪)

الشوفان

Avénine

16

القمح (القمح)

ألفا gliadin

69

الذرة

الزين

55

الدخن

Panicine

40

الشعير

Hordéine

46-52

الأرز

Orzénine

5

راي

SECALINE

30-50

وقد يكون لتكوين gluténines مماثلة لتلك التي وprolamins تتميز النسب الواردة في جلتاميت (أقل قليلا في gluténines) ويسين (أعلى قليلا في gluténines). وهي تستعصي على الذوبان في الماء ولكن في تمييع والأحماض والقلويات.

الدابوق (متمغط بروتين الكتلة المتبقية بعد استخراج النشاء من القمح) ، المادة الرئيسية التي تتكون من البروتين من الحبوب (85 في المائة من كمية بروتين القمح) ، وعاملا في قدرتها على الخبز ، وتتكون هذه البروتينات هما : prolamins وgluténines.

وAlbumins الجلوبيولين

فإن وalbumins الجلوبيولين هي بروتينات الدم (sphéroprotéines) وجدت في كل من النباتات والحيوانات.

فإن albumins غنية جلتاميت حمض (جلتاميت) ، وحمض الاسبراجسي (aspartate) ، ليسين وleucine ، ولكنها منخفضة في tryptophan. لها الوزن الجزيئي بين 50،000 و 100،000 وisoelectric نقطة في حامض منطقة إعلامية <7). Albumins قابلة للذوبان في الماء والحرارة وتجلط الدم عن طريق التعجيل بإضافة كبريتات الامونيوم بين 66 ٪ و 100 ٪ التشبع. البيض البيض البيض الأبيض ، lactalbumin الحليب والبقوليات léguméline هي ، على سبيل المثال ، الألبومين.

الجلوبيولين هي البروتينات التي تحتوي على مجموعة كاملة من الأحماض الأمينية وبشكل خاص في البلدان الغنية وجلتاميت aspartate. فإن الجلوبيولين هي للذوبان في الماء ولكنها تخفف من ذوبان الملح في الحلول ، وهي التعجيل بإضافة كبريتات الامونيوم و 50 ٪ التشبع. فإنها غالبا ما تكون glycoproteins أو lipoproteins. ovoglobuline بروتينات البيض والحليب lactoglobulin هي ، على سبيل المثال ، الجلوبيولين.

الكازين

الكازين هو phosphoprotein غنية ليسين (واحد من الأحماض الأمينية الأساسية). في الحليب ، ويتخذ شكل phophoscaséinate الكالسيوم ، ويمثل حوالي 80 ٪ من البروتين ، وهذا في شكل تعليق في الجسيمات المجهرية الدقيقة ، كما دعا micelles. بروتين الجبن هو متخثر في حامض والمنفحة. فهو في الكازين يجب علينا تخثر الجبن (عمل المنفحة والخمائر) واللبن (الإجراءات الخمائر).

في حالة الجفاف ، والكازين هو في شكل مسحوق ابيض ، غير متبلور ، وطعم ورائحة. فإن الكازين يذوب قليلا في الماء ، وإلى حد كبير في إيجاد حلول القلوية أو الأحماض القوية.

الفبرويين مادة بروتينية

الفبرويين مادة بروتينية ليفية هو البروتين وغنية جليكاين alanine ، ولكن أيضا السيرين والتيروزين. يحدث ، على سبيل المثال ، والحرير في بيت العنكبوت.

Keratins

بالكيراتين هي صعبة ، والبروتينات الليفية الغنية البرولين والسيستين ، التي تشكل المواد الرئيسية من الجلد (السطح الخارجي الأنسجة مثل الجلد ووبر (المنتجات الجلدية ، مثل الشعر والأظافر ، والجداول ، الريش ، مدير مدرسة ، والابواق والحوافر) الحيوانات.

قوة بالكيراتين أيضا الألياف المستخدمة في صناعة الأدوية. كثيرة هي في الواقع كبسولات يحيط بها غلاف الحماية التي تتكون من بالكيراتين التي خصوصية لا يتم حلها عن طريق الجهاز الهضمي والعصير ، ولكن فقط عن طريق الانزيمات الأمعاء ، وبالتالي تحسين المخدرات الهدف.

الكولاجين

الكولاجين هو البروتين الأكثر وفرة في الفقاريات. ومن العظام والجلد ، والأوتار والغضاريف. وعادة ما تحتوي على جزيء عن ثلاث سلاسل طويلة polypeptide ، تتألف كل منها من نحو ألف والأحماض الأمينية. هذه السلاسل حليقة العادية الى ثلاثة أضعاف لولب ، المسؤولة عن مرونة الجلد والأوتار.

محلول مائي ، وتحت تصرف والتدفئة ، ويتحول إلى والجيلاتين والكولاجين. الجيلاتين هو مادة للذوبان في الماء وتعطي لزوجة الحل. إلى جانب استخدامها الغراء ، هلام مثخن يستخدم في صناعة الأغذية.

تحلل البروتين

خلافا لتشويه يؤثر الرباعية هيكل البروتين العالي والثانوي وتدهور يؤثر بدوره على الهيكل الأساسي للبروتينات ، وبالتالي يؤدي إلى تشكيل أخرى ، وأحيانا غير مرغوب فيه. تدهور البروتينات يمكن كيميائية او الأنزيمية.

تدهور الكيميائية للبروتينات

تدهور الكيميائية للبروتينات يمكن أن تحدث أثناء عملية الطهي في التكنولوجيا أو في الأعمال التحضيرية. الأضرار المعروفة هي :

  • Tagħrif isopeptides : لتدفئة أو ضمجزيئي عامل ضمن الجزيئ بين الجزيئات الجسور بين الأمينية - محطة ليسين وحمض الجلوتامين محطة / الهليونين. نتيجة رد الفعل هذا هو فقدان هضم.
  • التدريب lysinoalanine : بالاستعاضة عن وظيفة من السيرين أوه ، أو ركلات الترجيح من السيستين ، وظيفة الأمينية - يسين بعد محطة أساسية في التدفئة (طهي البيض الأبيض). نتيجة رد الفعل هذا هو فقدان القيمة الغذائية بسبب تكوين الأحماض الأمينية غير طبيعية.
  • رد فعل ، ورد الفعل بين خفض السكر والأمينية. رد الفعل هذا هو العامل الرئيسي المسؤول عن انتاج عطر ، وأصباغ ونكهات خصائص الأطعمة المطبوخة. فإنه قد يؤدي أيضا إلى نشوء المركبات المسببة للسرطان ، وكذلك خفض القيمة الغذائية للأغذية من خلال تدهور الأحماض الأمينية الأساسية.  فإن رد الفعل هو وضعها في الجزء المتعلق التجوية التفاعلات الكيميائية للغذاء.

تدهور الأنزيمية للبروتينات

الأنزيمية تدهور البروتينات قد تحدث أثناء عملية تدهور الأغذية العضوية مثل التخمير أو تعفن. أهم الأنزيمية تدهور البروتينات هي : تشكيل الكحول العالي وتكوين الأمينات الاحيائية.

تشكيل أعلى الكحول

تدهور البروتين العالي الأنزيمية الكحول هو الذي يحدث خلال عملية التخمير من الفواكه والحبوب والبطاطا ، الخ. توزيع الكحول شكلت أعلى جزئيا صورة توزيع الأحماض الأمينية. على سبيل المثال ، لإنتاج الروحية ، واستخدام الخمائر الأحماض الأمينية حسب مصدر النيتروجين ، وأدى هذا النشاط إلى تشكيل أعلى الكحول العطرية المشاركة في جزء من الروح المعنوية للتوثيق وتحليل من هذه المنتجات.

تدهور البروتين العالي الكحول


تشكيل الاحيائية الأمينات

تشكيل الاحيائية الأمينات المشاركة في التحلل الميكروبي الأغذية الغنية البروتينات (تعفن اللحوم / الأسماك ، والجبن والنضج ، ومختلف تخمير). هذا رد فعل decarboxylation الأحماض الأمينية هي التي حفزتها الانزيمات (decarboxylases) في بعض البكتيريا (Proteus morganii ، الابشريشيات الكروانية ، Lactobacillus البلغارية ،...).

تدهور البروتينات الاحيائية في الأمينات

فإن الاحيائية الأمينات مسؤولة عن العديد من حالات التسمم الغذائي. اخطر هو scombroides تسمم بسبب ابتلاع المنتجات ، وخصوصا الأسماك التي تحتوي على جرعات عالية من الهستامين. وهذا هو السبب في مستوى الهستامين في الأسماك وينظم ، ويجب أن يسيطر على تجنب هذا النوع من التسمم في المستهلكين.

فإن الهستامين ينمو لحم في العديد من أنواع الأسماك بعد decarboxylation من الحامض الأميني. هذا هو رد الفعل decarboxylation حفزتها انزيم - decarboxylase الحامض الأميني (الشكل 7). الهستامين أيضا فإن هذا بطبيعة الحال في العديد من الأطعمة مثل الطماطم والسبانخ.

Decarboxylation من الحامض الأميني في الهستامين

 

الجودة الغذائية للبروتين

بروتينات الطعام وغالبا ما تصنف على أنها مرتفعة أو منخفضة الجودة من حيث التغذية من الأحماض الأمينية صورة. بروتينات عالية الجودة الغذائية تحتوي على الأحماض الأمينية الأساسية 9 النسب التي تكفي لتغطية احتياجات الجنس البشري. انخفاض نوعية البروتينات تعاني من نقص في واحد أو أكثر من تسعة والأحماض الأمينية الأساسية التي يجب أن يقوم به ما تبقى من الطعام.

الخصائص الفنية للبروتينات الغذائية

البروتينات لها دور رئيسي في العضوية صفات الأغذية الطازجة والعديد من السلع المصنعة ، مثل النسيج والاتساق واللحوم ومنتجات اللحوم والألبان ومشتقاتها ، والمعكرونة والخبز. هذه الصفات من المواد الغذائية في كثير من الأحيان تعتمد على هيكل وخصائص physicochemical مكونات البروتين أو مجرد خصائص الوظيفية للبروتينات.

مصطلح "الملكية وظيفية" ينطبق على المكونات الغذائية يعرف أي ممتلكات لا تؤثر على القيمة الغذائية للمكونات الغذائية. مختلف العقارات تساعد في تحقيق المنشود من الخصائص الغذائية. بعض الخصائص الوظيفية لبروتينات هي : للذوبان ، والماء ، واللزوجة ، وتجلط الدم ، والتركيب ، وتشكيل العجين ، والإستحلاب الإرغاء الممتلكات.

الملكية للبروتين للذوبان

فإن ذوبان البروتينات هو قدرتها على حل في الماء. هذا الذوبان تتوقف درجة الحموضة ودرجة الحرارة وقوة الأيونية للبيئة. ذوبان البروتينات ضئيل في درجة الحموضة في أنحاء isoelectric نقطة (إعلامية) وهذا هو استغلال الممتلكات من أجل إعداد البروتين يعزل الغذائي ، وisoelectric الأمطار.

فإن ذوبان البروتينات انخفاض الحرارة أثناء العلاج. هذه الخسارة للذوبان قد كبرى بالنسبة لالإستحلاب الإرغاء وخصائص البروتينات.

فإن ذوبان البروتينات تكتسب أهمية في وضوح عندما المنتج ، كما هو الحال في المشروبات ، أمرا بالغ الأهمية.

فإن الماء ملكا للبروتينات : الإبقاء على المياه

ملكية الماء من البروتين على قدرتها على امتصاص الماء. امتصاص الماء والاحتفاظ بها مكونات البروتين يلعب دورا رئيسيا في نوعية النسيج والمواد الغذائية المختلفة.

امتصاص الماء يتأثر بوجود جماعات ionisable ، الرقم الهيدروجيني ، وجود الأملاح ودرجة الحرارة. فإن تكوين الأحماض الأمينية ويؤثر أيضا على قدرة لاستيعاب المياه البروتينات. القطبية مجموعات من البروتينات (carboxyl ، الهيدروكسيل وthiol) تميل إلى بسهولة تربط جزيئات الماء ، مما يسهم في قدرتها على امتصاص جزيئات الماء. النسبة الثابتة ، وقدرة على استيعاب البروتينات جزيئات الماء ضئيل منذ صافي البروتين المسؤول عن صفرا. انخفاض تركيز الملح في المتوسط يحسن امتصاص المياه ، ولكن تركيز كبير النقصان. استيعاب المياه هي ظاهرة إكسوثرمى متسم باطلاق الحرارة ، وارتفاع درجات الحرارة يقلل من امتصاص الماء.

المياه امتصاص البروتينات أهمية خاصة في المواد الغذائية مثل المشروبات والحساء والنقانق ، وأنها تؤدي دورا رئيسيا على النسيج (اللزوجة ، دبق) من هذه الأغذية.

ملكا للزوجة من البروتين

زوجة بروتين ممتلكاتها هي التي تميل إلى منع تدفق عندما يتعرضون لتطبيق القوة. حلول عالية اللزوجة على مقاومة تدفق وانخفاض تدفقات اللزوجة بسهولة.

تغيرات الرقم الهيدروجيني ودرجة الحرارة وقوة الأيونية يمكن تغيير اللزوجة الحلول للبروتين. ولكن ، بسبب زيادة قلوية السلبي رسوم الكهرباء يؤدي إلى إطالة كراهية والحد الأقصى للبروتين. وهذه الظاهرة تؤدي دورا هاما في الغذاء والسوائل مثل المشروبات والحساء والصلصات والكريمات.

ملكا للبروتينات التخثر

عندما التشويه والتحريف جزيئات الإجمالية لتكوين البروتين امر الشبكة ، وتسمى هذه الظاهرة تجلط الدم ، أو هلام.

فإن تخثر البروتينات هي التي حصلت عليها من العمل البدني وكلاء (درجة الحرارة ، والإثارة ،...) والكيماوية (الرقم الهيدروجيني ، والإنزيمات ،...). عمل هؤلاء الوكلاء على البروتينات يؤدي إلى تعديل هياكلها وتعزز تشكيل disulphide الجسور بين الكبريت الأحماض الأمينية : تجلط الدم. بروتين تشكيل شبكة بين تنسجم الفخاخ ، والمياه في الطعام الذي يقدم الطعام متسق : هلام أو coagulum.

ملكا للبروتينات التجلط يستخدم للطبخ) والبيض واللحم ،...) وكذلك في إعداد العديد من المنتجات الأخرى : المواد الهلامية من بروتين فول الصويا مثل التوفو ، واللبن والجبن. كما أنها تستخدم لتحسين امتصاص المياه (سماكة) لتحقيق الاستقرار ومستحلبات والرغاوي.

الملكية texturising البروتينات

البروتينات هي الأساس لهيكل وبنية العديد من المواد الغذائية. هناك عمليات التركيب التي تؤدي إلى الهياكل أو ليفية في فيلم مع الملمس وحسن mastics القدرة على الاحتفاظ بالمياه.

محكم بروتينات معينة في الخصائص الفيزيائية واللحوم ويمكن أن يحل محل جزء على الأقل (لحوم ، همبرغر ، الخ)..

ممتلكات تشكيل العجين

خلال عجين من الطحين لبعض المحاصيل مثل القمح ، ونحن نشهد تشكيل أي للمد العجين (ملكية prolamins) ومرونة (ملكية gluténines) هي ملك لتشكيل العجين. هذه الممتلكات تستخدم أساسا في صناعة الخبز والبسكويت.

فإن الإستحلاب ملكا للبروتينات

فإن طبيعة البروتينات amphiphilic يضفي على ممتلكاتهم جيدة السطحي وبالتالي فهي تستخدم لتحقيق الاستقرار في مرحلة النفط والمياه ومستحلب. مستحلبات العديد من الأغذية (حليب ، زبدة ، والآيس كريم... والبروتين وعناصر تلعب دورا في تحقيق الاستقرار.

عوامل مثل البروتين التركيز ، ودرجة الحموضة والبروتين للذوبان ، وجود الأملاح وغيرها من solutes وكذلك درجة الحرارة تؤثر الإستحلاب خواص البروتينات.

الإرغاء فإن خصائص البروتينات

في إطار العمل للتوصل الى حل يجمع بين البروتين تفسد جزيئات البروتينات ، وتجري في فخ الهواء. هذه العملية ادت الى تشكيل حكومة الرغوة (تشتت الغاز السائل في وفرة من الحل (زيادة حجم بإضافة الجوية).

الإرغاء فإن خصائص البروتينات وتستخدم في إعداد الكثير من الأطعمة مثل المايونيز والمواد الرغوية وتستخدم في صناعة الحلويات. لإعداد هذه المواد الرغوية وكثيرا ما تستخدم البروتينات في البيض الأبيض ، ولكن غيرها من بروتينات مصل اللبن مثل البروتينات وبروتينات الصويا أيضا الإرغاء هذه الممتلكات.

التعليقات

انا أريد اسماء الأحماض الأمنية باللغة الفرنسية

صورة azaquar

الوثيقة كاملة باللغة الفرنسية بما فيها أسماء الأحماض الأمينية موجودة على هذا الرابط :

Protéines et acides aminés

 

الموضوع جيد

أظف تعليقك على الموضوع

Plain text

  • لا يسمح بوسوم HTML.
  • تفصل السطور و الفقرات تلقائيا.
  • تتحول مسارات مواقع وب و عناوين البريد الإلكتروني إلى روابط آليا.